镍离子亲和层析纯化重组类人胶原蛋白

乔媛媛; 范代娣; 邓建军; 惠俊峰; 朱晨辉; 马晓轩

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镍离子亲和层析纯化重组类人胶原蛋白

首发时间：2012-11-16

乔媛媛 ¹
乔媛媛，（1988-），女，硕士研究生，主要研究方向：蛋白质的纯化。
范代娣 ^{1
2}
代娣（1966-），女，博士生导师，主要研究方向：生物医用材料
邓建军 ² 惠俊峰 ² 朱晨辉 ² 马晓轩 ²

1、西北大学化工学院，西安 710069
2、陕西省可降解生物医用材料重点实验室，西安 710069

摘要：以Ni Sepharose Fast Flow为层析介质,分别采用了咪唑洗脱和降低pH洗脱方式对重组类人胶原蛋白进行纯化,分别收集洗脱部分，SDS-PAGE 检测蛋白纯度。结果表明以含20 mM sodium phosphate，0.5 M NaCl（pH 4）的洗脱缓冲液进行降低PH洗脱方法所得蛋白纯度和收率最好，所得蛋白纯度达99%以上，收率为76%。纯化的重组类人胶原蛋白为电泳纯，分子量为97 kb。

关键词：金属螯合亲和层析类人胶原蛋白纯化

For information in English, please click here

The Purification of Recombinant Human -like Collagen By Ni(II)-based Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography

QIAO Yuanyuan ¹
乔媛媛，（1988-），女，硕士研究生，主要研究方向：蛋白质的纯化。
FAN Daidi ²
代娣（1966-），女，博士生导师，主要研究方向：生物医用材料
DENG Jianjun ³ XI Junfeng ³ ZHU Chenhui ³ MA Xiaoxuan ³

1、School of Chemical Engineering,Northwest University, Xi\'an 710069
2、School of Chemical Engineering,Northwest University,Xi'an 710069
3、Shaanxi Key laboratory of Degradable Biomedical Materials,Xi'an 710069

Abstract：In this paper, the recombinant human -like collagen (HLC) was purified by Ni(II)-based immobilized metal ion affinity chromatography with Ni Sepharose Fast Flow as the affinity medium. The column which had absorbed the recombinant HLC was eluted by lower pH elution and imidazole gradient elution respectively. Various fractions of elute were collected, then identified for protein purity by SDS-PAGE. The results show that the purity and the recovery of the recombinant HLC is the best by the lower PH elution with the buffer (20 mM sodium phosphate, 0.5 M NaCl, pH 4).The purity was more than 99%, and the recovery was 76%. The obtained recombinant HLC, with a relative molecular weight of 97 kD, was electrophoretically pure.

Keywords： Immobilized Metal Ion Affinity Recombinant Human-like Collagen Purification

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乔媛媛，范代娣，邓建军，等. 镍离子亲和层析纯化重组类人胶原蛋白[EB/OL]. 北京：中国科技论文在线 [2012-11-16]. https://www.paper.edu.cn/releasepaper/content/201211-304.

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论文编号	201211-304
论文题目	镍离子亲和层析纯化重组类人胶原蛋白
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