第一类肽链释放因子与阻抑tRNA协同影响纤毛虫细胞中终止密码子的重新分配

柴宝峰; 郝燕蓉; 徐丽君; 李毳; 申泉

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Possible cooperation between eRF1 and suppressor tRNAs in stop codon reassigment in ciliates

首发时间：2013-01-21

Chai Baofeng ¹
柴宝峰，(1967-)，男，教授，博士生导师，从事细胞分子生物学的教学与研究工作。
Hao Yanrong ² Xu Lijun ² Li Cui ³ Shen Quan ²

1、Institute of Biotechnology, Shanxi University, Taiyuan 030006
2、Institute of Biotechnology, Shanxi University, Taiyuan, 030006
3、Faculty of Enviroment and Economics, Shanxi university of Financie and Economics, Taiyuan, 030006

Abstract：One factor involved in eukaryotic translation termination is Class 1 release factor in eukaryotes (eRF1), which functions to decode stop codons. Variant code species, such as ciliates, frequently exhibit altered stop codon recognition. Studies revealed that some class-specific residues in the eRF1 N-terminal domain are responsible for stop codon reassignment in ciliates. Here, we investigated the effects on stop codon recognition of chimeric eRF1s containing the N-terminal domain of Euplotes octocarinatus and Blepharisma japonicum eRF1 fused to Saccharomyces cerevisiae M and C domains using dual luciferase read-through assays. Mutation of class-specific residues in different eRF1 classes was also studied to identify key residues and motifs involved in stop codon decoding. As expected, our results demonstrate that three pockets within the eRF1 N-terminal domain were involved in decoding stop codon nucleotides. However, allocation of residues to each pocket was revalued. Our data suggest that hydrophobic and class-specific surface residues participate in different functions: modulation of pocket conformation and interaction with stop codon nucleotides, respectively. Residues conserved across all eRF1s determine the relative orientation of the three pockets according to stop codon nucleotides. However, quantitative analysis of variant ciliate and yeast eRF1 point mutants did not reveal any correlation between evolutionary conservation of class-specific residues and termination-related functional specificity, and was limited in elucidating a detailed mechanism for ciliate stop codon reassignment. Thus, based on isolation of suppressor tRNAs from Euplotes and Tetrahymena, we propose that stop codon reassignment in ciliates may be controlled by cooperation between eRF1 and suppressor transfer RNAs

keywords： eRF1 stop codon recognition ciliates suppressor tRNA

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第一类肽链释放因子与阻抑tRNA协同影响纤毛虫细胞中终止密码子的重新分配

柴宝峰 ¹
柴宝峰，(1967-)，男，教授，博士生导师，从事细胞分子生物学的教学与研究工作。
郝燕蓉 ² 徐丽君 ² 李毳 ³ 申泉 ²

1、山西大学生物技术研究所，太原 030006
2、山西大学生物技术研究所，太原，030006
3、山西财经大学环境经济学院，太原， 030006

摘要：第一类肽链释放因子（eRF1）在蛋白质合成终止过程中识别终止密码子。纤毛虫细胞中终止密码子发生重新分配。一些研究表明，eRF1 的N 端结构域中的一些特异性氨基酸残基决定纤毛虫第一类肽链释放因子识别终止密码子的特异性。我们利用双荧光素酶报告体系研究了两个嵌合体eRF1 对终止密码子的识别性质和活性，该嵌合体分别为八肋游仆虫和日本赭纤虫eRF1 的N端结构域与酿酒酵母eRF1 的M 和C 端结构域融合而成。将嵌合体N端结构域中的一些特异性的氨基酸残基进行突变，分析eRF1 中与终止密码子识别有关的关键性氨基酸和模体。研究结果表明，N 端结构域中的三个"袋状"模体分别参与识别终止密码子的三个碱基。我们的数据认为N 端的关键性氨基酸残基中疏水性氨基酸和分子表面的氨基酸在密码子识别过程中的功能有别，前者决定模体的构象，后者与密码子的碱基相互作用。一些保守的氨基酸决定三个模体结构的相对方向和位置。然而，突变体识别终止密码子活性量化研究结果表明特异性氨基酸残基进化的保守性与终止密码子识别功能性质的特异性没有显著的联系。在纤毛虫细胞，如八肋游仆虫和四膜虫细胞，分离得到能够识别终止密码子的阻抑性tRNA，这些阻抑性tRNA 可以与第一类肽链释放因子竞争性识别终止密码子，二者很可能通过协同进化，共同作用决定终止密码子在纤毛虫细胞中的重新分配。

关键词：第一类肽链释放因子终止密码子识别纤毛虫阻抑性tRNA

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Chai Baofeng,Hao Yanrong,Xu Lijun,et al. Possible cooperation between eRF1 and suppressor tRNAs in stop codon reassigment in ciliates[EB/OL]. Beijing:Sciencepaper Online[2013-01-21]. https://www.paper.edu.cn/releasepaper/content/201301-883.

No.4511917696221135****

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论文编号	201301-883
论文题目	第一类肽链释放因子与阻抑tRNA协同影响纤毛虫细胞中终止密码子的重新分配
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