目的：研究β-淀粉样肽（AB）与HBcAg的融合基AB--HBcAg的原核表达，并检测表达的融合蛋白AB-HBcAg的免疫原性。方法：从重组质粒7Z/A3-HBcAg中，切下含Aβ-HBcAg的基因片段，将其融合于质粒pYTA1的lac启动子之后，构建重组表达质粒pYTA/AB-HBcAg。以此重组质粒转化大肠杆菌DHSa，在IPTG诱导下表达。超声破碎表达的细菌，通过SDS-PAGE及考马斯亮蓝染色，检测融合蛋白。MB-HBcAg的表达。采用EusA法检测融合蛋白的反应原性。融合蛋白经饱和硫酸铵盐析法分离和纯化后免疫BALB/c小鼠，用ELISA法检测血清中抗-AB抗体的滴度。结果：融合蛋白以可溶性形式存在于细菌裂解液的上清中，其表达量为菌体总蛋白量的7%。表达的融合蛋白既有AB的反应原性，又有与HB-cAg的反应原性。经3次免疫后，BALB/c小鼠血清中抗-AB抗体的滴度最高可为1：16000。结论：融合基因AB-HBcAg可在大肠杆菌DH5a中表达。表达产物为可溶性蛋白，存在于细菌裂解液的上清中，具有较强的免疫原性。本研究为正在进行的AD基因工程疫苗的动物实验打下了基础。