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李华钟
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期刊论文
具有高谷胱甘肽合成活性重组大肠杆菌的构建及合成反应过程*
微生物学报，2001，41（1）：16～24，-0001，（）：
以野生型大肠杆菌E. coliⅡ为宿主细胞，转化带有编码谷胱甘肽合成酶系的基因gshⅠ和gshⅡ的质粒pGH501，获得了一株谷胱甘肽合成活性、质粒稳定性和传代稳定性俱佳，并且能够重复使用的重组大肠杆菌E. coli Ⅱ21。该菌株经过甲苯处理后，能够在胞外积累4g/L左右的谷胱甘肽（GSH）。在合成反应体系中，提高L2谷氨酸浓度可促进GSH合成，但L2半胱氨酸浓度增大到20mmol/L后会抑制GSH的合成。根据GSH合成反应中能量辅因子的变化情况，提出E. coliⅡ21细胞控制的GSH合成反应机理：由谷胱甘肽合成酶（GSH2Ⅱ）控制的第二步反应的能量供体是ADP而非ATP，该反应是整个GSH合成反应的限速步骤，高浓度ADP可能会抑制GSH2 Ⅱ的活性。在GSH合成反应体系中添加100mmol/L的L2丝氨酸-硼酸钾混合物，可以有效地防止GSH的进一步降解，反应3h后，GSH产量达到2310mmol/L（约711g/L）。
【免责声明】以下全部内容由[李华钟]上传于[2009年01月19日 11时24分05秒]，版权归原创者所有。本文仅代表作者本人观点，与本网站无关。本网站对文中陈述、观点判断保持中立，不对所包含内容的准确性、可靠性或完整性提供任何明示或暗示的保证。请读者仅作参考，并请自行承担全部责任。
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