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杨文博

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期刊论文

地衣芽孢杆菌β-甘露聚糖酶的纯化及酶学性质

杨文博佟树敏沈庆

微生物学能报,1995,22(6):338~342,-0001,():

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摘要/描述

地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)NK-27菌株发酵产生的β-甘露聚糖酶(β-mannanase)经硫酸铵盐析沉淀,两次DEAE纤维素和Sephadex G-100离子交换柱层析以及制备PAGE等步骤,获得了凝胶电泳均一的样品。用SDS-凝胶电泳测得纯化后的β-甘露聚糖酶分子量为26kD,用凝胶聚焦电泳测得等电点PI为5.0。酶反应的最适pH为9.0,最适温度为60℃,稳定pH为6.0-9.0,稳定温度为40℃。金属离子中Mg2+、Ca2+、Fe2+、Fe2+、Ni2+对该酶有一定的激活作用;而Sn2+、Zn2+、Al3+、Ag+和Hg2+对该酶有强烈的抑制作用。NK-27菌株的β-甘露聚糖酶对魔芋葡萄甘露聚糖和角豆胶半乳甘露聚糖的Km值分别为7.14和5.56mg·ml-1;Vmax分别为200.53和157.45μmol·mg-1·min-1。

【免责声明】以下全部内容由[杨文博]上传于[2004年12月28日 18时31分28秒],版权归原创者所有。本文仅代表作者本人观点,与本网站无关。本网站对文中陈述、观点判断保持中立,不对所包含内容的准确性、可靠性或完整性提供任何明示或暗示的保证。请读者仅作参考,并请自行承担全部责任。

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