杨文博
从事资源微生物和微生物酶的应用开发研究
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- 姓名:杨文博
- 目前身份:
- 担任导师情况:
- 学位:
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学术头衔:
博士生导师
- 职称:-
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学科领域:
微生物学
- 研究兴趣:从事资源微生物和微生物酶的应用开发研究
杨文博,男,1941年10月22日生于天津市,1965年毕业于南开大学生物系微生物专门化。1965-1974年在中国科学院西南分院成都生物研究所微生物研究室工作,1974年至今在南开大学生命科学学院微生物学系任教。主讲《微生物学》,《基础生命科学》,《细菌分类学》,《微生物与酶制剂》,《分子分类及微生物进化》等课程。主要从事资源微生物和微生物酶的应用开发研究,先后完成天津市自然科学基金,天津市科委招标课题,天津市重大攻关项目及横向联合项目8项,目前获得国家自然科学基金项目一项。主编、主译、参编著作8部。发表学术论文43篇。自1983年至2002年先后10批次获南开大学、天津市教委、国家教育部优秀教学成果奖励。
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杨文博, 冯波*, 佟树敏
微生物学能报,1997,24(2):84~88,-0001,():
-1年11月30日
由链霉菌(Streptomyces sp.)S01菌株产生的几丁质酶(Chitinase)经硫酸铵盐析、DEAE纤维素柱层析、Sephadex G-100柱层析分离纯化后,得到SDS-PAGE均一样品。用SDS-PAGE测得纯化后的几丁质酶分子量为41Ku,用PAGEIEF测得等电点PI为5.4。酶反应的最适pH值为6.0,最适温度为50℃,在pH5.O~9.O、温度30~50℃时酶活性比较稳定。在相当于0.1mol/L NaCl的离子强度下酶活性最高。金属离子中的Mg2+、Ca2+、Mn2+对酶有较强的激活作用,而Fe3+、Hg2+则有强烈的抑制作用。S01菌几丁质酶对胶体几丁质的Km及Vmax分别为0.91mg·ml-1和262.13μmol·min-1·mg-1。
几丁质酶,, 链霉菌S01菌株
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【期刊论文】链霉菌S01菌株几丁质酶对植物病原真菌的拮抗作用
杨文博, 冯波*, 佟树敏
微生物学通报,1997,24(4):224~227,-0001,():
-1年11月30日
纯化后的链霉菌S01菌株几丁质酶用环柱法在PDA平板上对杨树腐烂病菌(Valsa sordida)、葡萄孢菌(Botrytis sp. AS3.2616)、黄瓜黑腥病菌(Cladosporium cucumerinum)、辣椒疫病菌(Phytophthora capsici)、棉花黄萎病菌(Verticillium albo-atrum)、立枯丝核菌(Rhizoctonia solani)等植物病原真菌及产黄青霉(Penicillum chrysogenum)、啤酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)的生长具有明显的抑制作用。在6株植物病原真菌的液体培养物中加入几丁质酶后,菌丝出现扭曲变形、细胞质聚集、外溢等异常现象。在高渗缓冲液中,经几丁质酶处理后,啤酒酵母、葡萄孢菌和产黄青霉的细胞壁受到破坏,释放出了原生质体。
键霉菌S01菌株,, 几丁质酶,, 植物病原真菌,, 拮抗作用
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杨文博, 冯耀宇, 何志敏
微生物学报,1997,37(6):473~476,-0001,():
-1年11月30日
自70年代开始,国内曾筛选出短小芽孢杆菌(Bacillus pumilus)289、209两株产碱性蛋白酶的菌株。由于这两个菌株以葡萄糖为速效碳源,菌株产碱性蛋白酶的能力受培养基中总糖的制约,且两株菌易受短小芽孢杆菌烈性噬菌体PP1-PP10的感染,因而不利于作为碱性蛋白酶制剂生产用菌。作者已从制革厂毛泥池中分离得到一株碱性蛋白酶产生菌——短小芽孢杆菌c172,该菌株对PP1-PP10噬菌体不敏感,对地衣芽孢杆菌pL1噬菌体亦无交叉感染,是野生型的噬菌体抗性菌株[1]。c172菌无淀粉酶基因,仍以葡萄糖为碳源。为解除培养基中总糖含量对c172菌株产碱性蛋白酶的不利影响,采用原生质体转化手段将带有淀粉酶(Amy)、卡那霉素抗性(Kmr)和氯霉素抗性(Cmr)基因的pBX 96质粒导入c172菌株中,获得了c172(pBX 96)转化子。该转化子能够以玉米粉为碳源,经Amy基因编码的糖化型α-淀粉酶水解玉米粉后,水解物可为菌体生长和生产碱性蛋白酶持续提供碳源。本文报道c172(pBX 96)转化子碱性蛋白酶发酵条件的研究结果。
Bacillus pumilus,, Fermentation,, Alkaline proteinase
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杨文博, 蔡金腾, 丁筑红, 朱庆刚
食品科学,1996,17(12):37~37,-0001,():
-1年11月30日
介绍了刺梨、火棘的果实的取汁方法以及刺梨、火棘复合果汁的配比和制作方法。
刺梨, 火棘、混合果汁
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杨文博, 佟树敏, 沈庆
微生物学能报,1995,22(6):338~342,-0001,():
-1年11月30日
地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)NK-27菌株发酵产生的β-甘露聚糖酶(β-mannanase)经硫酸铵盐析沉淀,两次DEAE纤维素和Sephadex G-100离子交换柱层析以及制备PAGE等步骤,获得了凝胶电泳均一的样品。用SDS-凝胶电泳测得纯化后的β-甘露聚糖酶分子量为26kD,用凝胶聚焦电泳测得等电点PI为5.0。酶反应的最适pH为9.0,最适温度为60℃,稳定pH为6.0-9.0,稳定温度为40℃。金属离子中Mg2+、Ca2+、Fe2+、Fe2+、Ni2+对该酶有一定的激活作用;而Sn2+、Zn2+、Al3+、Ag+和Hg2+对该酶有强烈的抑制作用。NK-27菌株的β-甘露聚糖酶对魔芋葡萄甘露聚糖和角豆胶半乳甘露聚糖的Km值分别为7.14和5.56mg·ml-1;Vmax分别为200.53和157.45μmol·mg-1·min-1。
β-甘露聚糖酶,, 地衣芽孢杆菌
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【期刊论文】产β-甘露聚糖酶地衣芽孢杆菌的分离筛选及发酵条件
杨文博, 沈庆, 佟树敏
微生物学通报,1995,22(3):154~157,-0001,():
-1年11月30日
从土样中分离筛选出产β-甘露聚糖酶的地衣芽孢杆菌,经紫外线诱变处理后(15W,30cm照射10s)获得高酶活力NK-27菌珠,在以魔芋粉、豆饼粉为碳、氮原添加无机盐的发酵培养基中,β-甘露聚糖酶活力达110.49μ/ml。初始pH值、装液量、培养温度和培养时间对产酶有一定影响。
地衣芽孢杆菌,, β-甘露聚糖酶,, 发酵条件
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杨文博, 佟树敏, 时薇, 张彩
,-0001,():
-1年11月30日
由地衣芽孢杆菌(Bocillus Licheniformis)KN-27菌株产生的胞外β-甘露聚糖酶在40℃,pH值6.5~7.0,酶液终浓度10μ/g的条件下,酶解1%魔芋粉和瓜儿豆胶胶液1h后,所获得的酶解产物经薄板层板(展层剂∶正丁醇∶吡啶∶水=6∶4∶3,显色剂:笨胺-二苯胺-磷酸)检测表明为单糖和低聚糖。
β-甘露聚糖酶,, 酶解条件,, 低聚糖
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【期刊论文】β-甘露聚糖酶酶解植物胶及其产物对双歧杆菌的促生长作用
杨文博, 佟树敏, 沈庆, 陈允, 陈锦英
微生物学通报,1995,22(4):204~207,-0001,():
-1年11月30日
由地衣芽孢杆菌NK-27获得的β-甘露聚糖酶在40℃、酶液终浓度1u/ml时,经12h水解魔芋粉、解豆胶、瓜儿豆胶和田菁胶所生成的酶解产物,经薄层层析检测表明为单糖和低聚糖。在PYG和GAM液体培养基中,添加不同量的四种植物胶酶解产物对青春双歧杆菌(Bifidobacterium adolescentis)具有明显的促生长作用,菌体增殖数从107提高到108个/ml。
β-甘露聚糖酶,, 植物胶酶解,, 双歧因子
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杨文博, Y.Y. Feng, W.B. Yang, S.L. Ong, J.Y. Hu W.J. Ng
Appl Microbiol Biotechnol(2001)57: 153-160,-0001,():
-1年11月30日
A new engineering strain, Bacillus pumilus c172-14 (pBX 96), was obtained by introducing the pBX 96 plasmid, which carries the α-amylase amy gene, into the host strain of alkalophilic Bacillus pumilus c172 via transformation. The newly constructed strain was found to express the amy gene and could use starch instead of glucose or starch hydrolysate as carbon source for its fermentation of alkaline protease. The pBX 96 plasmid in the new host was found to be segregationally and structurally stable. The expression of amy gene did not affect the host strain's resistance to bacteriophages. Moreover, the level of alkaline protease was improved significantly compared with the parent strain. The constructed strain gave a maximum alkaline protease activity of 14, 014U/ml in shaking flask after 48h cultivation when growing in a medium containing 6% corn meal, 4% soybean flour, 0.4% Na2HPO4, 0.03% KH2PO4, 0.02% MgCl2, 0.3% CaCl2, 0.25% Na2CO3, 0.1% glucose, and 20μg/ml kanamycin (pH 7.0). The optimal pH value and temperature of the alkaline protease were 11.0 and 40℃, respectively. This enzyme was stable over a pH range of 8-11. Its residual activity remained at 100% when treated under a temperature of less than 45℃ for 30min. The corresponding residual activity reduced to 65% of its optimal value at 60℃ for 30min. The alkaline protease was a kind of serine protease, which was demonstrated by the complete inactivation by PMSF (1mM). This newly constructed strain will be useful in the alkaline protease industry.
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【期刊论文】5, 5'-二硫硝基苯甲酸柱前衍生高效液相色谱法测定酶促反应液中的L-半胱氨酸
杨文博, 刘忠, 金永杰, 白钢
色谱,2004,22(3):231~233,-0001,():
-1年11月30日
以5, 5'-二硫硝基苯甲酸(DTNB)为柱前衍生试剂对酶促反应液进行衍生化,用C18色谱柱在室温下采用二元梯度洗脱,于330nm波长下检测,同时以2-巯基乙醇和二硫苏糖醇(DTT)为对照,对L-半胱氨酸的分离峰进行确认,并对酶促反应液中的L-半胱氨酸进行分离测定。L-半胱氨酸浓度为5~950μmol/L时,其浓度与峰面积呈显著的线性关系。高、中、低浓度水平的L-半胱氨酸加标回收率为99.7%~100.5%,相对标准偏差小于1.3%,检测限为0.8μmol/L。方法简便、快速、可靠。用于样品分析,结果令人满意。
高效液相色谱法, 5,, 5', -二硫硝基苯甲酸, 柱前衍生, L-半胱氨酸, 酶促反应液
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