析不同种细菌Mn-SOC氨基酸序列的保守区域，设计一对简并引物进行RT-PCR扩增，产物经T-A载体连接转化大肠杆菌JM109，筛选阳性克隆、测序并进行同源性分析，得到436 bp Mn-SOD cDNA片段。根据此片段设计5′端特异性引物，然后进行5′RACE扩增，获得Mn SOC 5′端387 bp cDNA片断。将2段序列进行拼接获得594 bp cDNA片断，编码172个氨基酸。对推定氨基酸序列进行BLAST分析，结果表明其与炭疽芽孢杆菌（岛Bacillus anthracis）同源性为95%，且Gly77，Aly78，phes86，G1n150和Asp151在已报道的Mn-SOD中均存在，构成Mn-SOD的活性中心。表明该序列为蜡样芽孢杆菌Mn-SOD的cDNA序列。

实验成功地构建了毕赤酵母（Pichia pasfom）表达质粒pPIcZA-Min-sod，质粒线性化后通过电激法导人毕赤酵母GS115，抗生素zeocm抗性梯度筛选得到高拷贝重组菌株。PCR鉴定及Mut+表型分析表明，目标基因已经重组到宿主基因组染色体上；0.5%甲醇诱导表达后，SDS-PAGE结果显示，表达蛋白的相对分子量约为23kD，活性电泳出现明显活性条带；酶活性测定显示，重组菌株SOD活性比对照提高5倍左右；氯仿乙醇（3:5/V:V）和KCN（5mmol/L）抑制反应进一步证明，所表达的SOD为锰超氧化物歧化酶C。来源于蜡样芽孢杆菌（Bacillus cereus）M22的Mn-sod基因在毕赤酵母中得到正确表达。为研究该酶的生理功能提供了必要的物质条件。