目的 从湿菌体中分离纯化重组人干扰素α2b。方法 采用（NH4）2SO4盐析2H3PO4处理2CM32离子交换层析2DE52离子交换层析2Sephadex G100凝胶层析等非亲和层析纯化方法。结果 回收率约为30%，HPLC检验纯度达96%，每毫克蛋白比活力达1. 66×108 IU。结论 分离纯化系统令人满意，回收率较高。

目的研究聚乙二醇修饰干扰素α2b的稳定性。方法以抗病毒活性为指标，考察单修饰干扰素α2b、多修饰干扰素α 2b和干扰素α2b的稳定性（4℃、25℃、37℃）、抗胰蛋白酶水解能力和37℃人血清稳定性。结果在4℃、25℃和37℃条件下，稳定性依次为多修饰干扰素α2b >单修饰干扰素α2b>干扰素α2b。抗胰蛋白酶水解试验表明：干扰素α2b在30min时抗病毒活性迅速降到原来的7.1%，单修饰干扰素α2b剩余50%，多修饰干扰素α2b仍保留71%。体外稳定性试验表明，在37℃人血清放置10h，干扰素α2b只保留35%，单修饰干扰素α2b保留71%，而多修饰干扰素α2b仍保留95%的抗病毒活性。结论聚乙二醇修饰可以增加干扰素α2b的稳定性，抗胰蛋白酶水解能力和37℃人血清稳定性。除了抗胰蛋白酶水解能力，修饰度的增加能够明显增强这种作用。