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2009年10月21日

【期刊论文】光固定化藻蓝蛋白对内皮细胞生长的影响*

周天鸿，关燕清， **

功能高分子学报，2003，16 (3): 373～376，-0001，（）：

摘要

从钝顶螺旋藻中提取、纯化藻蓝蛋白，并采用光固定法固定藻蓝蛋白到组织培养聚苯乙烯膜上，合成表面活性修饰材料；研究材料对内皮细胞生长的影响。

关键词：藻蓝蛋白，光固定化，内皮细胞生长

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2009年09月12日

【期刊论文】低功率高频超声抑制蓝藻生长的研究

吴敏生，郝红伟，陈以方，汤娇雯，吴庆余

生物物理学报，2003，19（1）：101～104，-0001，（）：

摘要

为防治蓝藻水华，从超声的生物效应出发提出了新的抑藻思路。低功率高频（1.7MHz）超声高效节能地破坏藻胆体和叶绿素等蓝藻天线复合物的关键组分，或抑制其生物合成，导致光合作用受胆, 从而抑制蓝藻生长。在钝顶螺旋藻对照实验中,5min超声辐照为最佳处理时间，可显著降低蓝藻浓度，并使其生长速度大大减缓。实验发现藻蓝蛋白受到的超声破坏作用尤其强烈，即高频超声对蓝藻细胞不同成分的破坏具有选择性，据此提出了高频超声量子效应的解释。

关键词：蓝藻，高频超声，藻蓝蛋白，叶绿素，光合作用

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2007年03月20日

【期刊论文】混合异养螺旋藻中藻蓝蛋白的分离和纯化

郭祀远， Zhang

华南理工大学学报（自然科学版）1999年4月第27卷第4期/Journal of South China University of Technology (Natural Science) April 1999, Vol. 27, No. 4，-0001，（）：

摘要

为了从螺旋藻中分离和纯化藻蓝蛋白，研究了一种采用硫酸铵分步盐析、离子交换层析和凝胶过滤层析的分离纯化方法。在硫酸铵分步盐析中，通过对沉淀物的吸收光谱扫描发现，300g/ L 的硫酸铵溶液能很好除去杂蛋白，而500 g/ L和650 g/ L的硫酸铵溶液能较好分离c- 藻蓝蛋白和别藻蓝蛋白。经离子交换层析和凝胶过滤层析后， c- 藻蓝蛋白和别藻蓝蛋白的反映纯度的吸收率分别达到5106和5134。

关键词：分离，纯化，藻蓝蛋白，螺旋藻

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2007年05月25日

【期刊论文】藻蓝蛋白原位还原Ag(I) 与纳米Ag(0) 形成动态过程的谱学研究

郑文杰，杨芳，，郭振江，白燕，郑文杰

光谱学与光谱分析2007年1月第27卷第1期/Spetroscopy and Spectral Analysis January., 2007, Vol. 27, No. 1, pp 23-27，-0001，（）：

摘要

在4 ℃避光条件下，将藻蓝蛋白(简称PC) 与AgNO3 作用，通过UV，FS，FTIR 等谱学方法研究了PC 与Ag (I) 原位还原与纳米Ag (0) 粒子形成的动态过程。结果显示: PC 在615 nm 的特征吸收峰强度明显减弱，并随Ag (I) 浓度增加和时间延长单调降低；PC 的荧光发射峰和荧光激发峰也均呈现衰减趋势。同步荧光光谱观察到纳米Ag (0) 粒子形成的动态过程。用TEM 观察到所形成的Ag (0) 分散于PC 表面，形成PC为核，纳米银为壳部分包覆的生物缀合物，粒子呈球形，有较窄的分布尺寸，粒径在15～30 nm 之间。

关键词：银，钝顶螺旋藻，藻蓝蛋白，光谱，纳米

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2007年05月25日

【期刊论文】藻蓝蛋白对Au(III) 原位还原与纳米Au(0) 形成动态过程的谱学研究

郑文杰，杨芳，，郭振江，白燕，黄峙

感光科学与光化学2006年3月第24卷第2期/Photographic Science and Photochemistry Mar., 2006, Vol. 24, No. 2，-0001，（）：

摘要

在4 ℃、避光条件下，将藻蓝蛋白(PC)与AuCl3作用，通过UV、FS、FT2IR等谱学方法研究了PC与Au (III)作用的动态过程，结果显示：PC 在615nm的特征吸收峰强度明显减弱，并随Au(III)浓度增加和时间延长单调降低；PC的荧光发射峰和荧光激发峰也均呈现衰减趋势。同时通过TEM观察到纳米Au(0)粒子形成,纳米金基本呈球形，有较窄的分布尺寸，粒径在20 nm左右，均匀地分散于PC中，这是PC原位还原Au(III)所形成的。

关键词：钝顶螺旋藻，藻蓝蛋白，光谱，纳米金

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2007年05月25日

【期刊论文】用液相等电聚焦电泳纯化藻蓝蛋白亚基

郑文杰，黄峙，，杨芳，郭宝江

高等学校化学学报2006年6月/CHEMICAL JOURNAL OF CHINESE UNIVERSITIES No. 6, 1051-1054，-0001，（）：

摘要

以纯藻蓝蛋白(C-phycocyanin, C-PC)为材料，采用Rotofor系统进行液相等电聚焦(L iquid2phase isoeletric focusing, LP-IEF)电泳纯化C-PC的α, β亚基，探讨蛋白质亚基纯化的制备电泳( Preparative eletrophoresis)技术。结果显示，样品经2次等电聚焦电泳后，C-PC的α, β亚基分别浓集在pH=419和pH=411附近，平板超薄等电聚焦( Slab ultra thin IEF)和SDS-PAGE电泳鉴定表明分别为高纯度的C-PC α, β亚基。提示LP-IEF是分离纯化等电点差异蛋白质活性亚基的简便有效的方法。

关键词：蛋白质亚基，液相等电聚焦电泳，等电点，藻蓝蛋白，制备电泳

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