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顾建民
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期刊论文
桑蚕丝素蛋白初始结构对其矿化作用的影响
化学学报，2007，65（7）：635～369，-0001，（）：
以碱金属离子诱导桑蚕丝素蛋白溶液发生构象转变，研究了蛋白质初始结构对其矿化作用的影响。FT-IR，XRD和SEM等测试结果显示，未经任何处理的桑蚕丝素蛋白溶液矿化后形成片状复合物，其无机相以二水磷酸氢钙（DCPD）为主；而经过K＋和Na＋金属离子处理后，桑蚕丝素溶液的结构由无规线团/螺旋构象向β-折叠发生转变，矿化后成纤维状，并相互结合呈现纳米级的三维多孔结构，其无机相以热力学稳定的羟基磷灰石（HA）为主。可以认为，丝素蛋白结构转化为较伸展的β-折叠后，使得更多的亲水基团暴露在外面，在丝素蛋白分子不断凝聚成纤过程中，HA结晶快速生长并附着在这些微纤上，最终形成纤维状的丝素蛋白/HA复合物。该结果为阐明蛋白质的生物矿化过程及其调控机理提供了理论依据，同时可以从矿化复合物的形成来反映这些微量元素可能对骨组织形成的影响，为临床骨组织的修复提供一定的参考。
【免责声明】以下全部内容由[顾建民]上传于[2010年06月02日 10时23分26秒]，版权归原创者所有。本文仅代表作者本人观点，与本网站无关。本网站对文中陈述、观点判断保持中立，不对所包含内容的准确性、可靠性或完整性提供任何明示或暗示的保证。请读者仅作参考，并请自行承担全部责任。
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