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肖敏
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期刊论文
短双歧杆菌α-D-半乳糖苷酶Agal在大肠杆菌中的高效表达
，-0001，（）：
短双歧杆菌（Bifidobacterium breve 203）α-D-半乳糖苷酶基因（agal）被克隆到大肠杆菌温度诱导表达质粒pBV220中，构建重组质粒pBV-agal，转入到大肠杆菌中进行温度诱导表达，得到重组酶Agal在大肠杆菌D115a、DH10B和BL21中的比活分别为28.08units/mg、19.44 units/mg和13.85 uni ts/mg。重组质粒pBV-agal在E.coliBL21中稳定性较好。纯化后的重组酶蛋白亚基分子量约为67 KDa，最适反应温度为40～45℃，酶在40℃以下稳定，60℃仅剩余5%的酶活性，70℃时失去所有的酶活性：最适反应pH为4.0～4.4，酶在pH 3.6～6.0范围内稳定。酶对p-硝基苯酚α-Q-半乳糖苷的（K=1.43retool/L，Vmax=35.71μmoll/（L•min）；对蜜二糖的Ko=261mmol几，Vmax=63.69μmol/（L•min）。结果说明本研究中的Agal与已经报道的短双歧杆菌的α-D-半乳糖苷酶有较大差异，是一种存在于同一菌体中新发现的α-D-半乳糖苷酶。
【免责声明】以下全部内容由[肖敏]上传于[2009年02月20日 17时19分39秒]，版权归原创者所有。本文仅代表作者本人观点，与本网站无关。本网站对文中陈述、观点判断保持中立，不对所包含内容的准确性、可靠性或完整性提供任何明示或暗示的保证。请读者仅作参考，并请自行承担全部责任。
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