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夏玉先
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期刊论文
球孢白僵菌凝乳弹性蛋白酶(BbPrl)的纯化与特性*
菌物系统，2000，19（2）：254～260，-0001，（）：
以几丁质为底物，加入基本盐培养基中，诱导球孢白僵菌（Beauveria bassiana）产生分解昆虫表皮的蛋白酶。诱导物中，蝉蜕诱导的蛋白酶总活性、比活较高，经超滤、离子交换层析、亲和层析、制备性IEF电洗脱纯化了一种有凝乳弹性蛋白酶（Prl）活性的蛋白酶BbPrl。经SDS-PAGE电泳银染后呈单带，HILC凝胶过滤显示单峰。BbPrl为单体酶，分子量为33.6kD左右，pI为7.4。底物专一性测定显示，BbPrl能水解Phe或ku形成的酰胺键和肽键。BbPrl可被PMSF抑制，表明其活性中心有Ser残基；BbPrl还可被胰凝乳蛋白酶抑制剂TPCK和凝乳弹性蛋白酶抑制剂TEI等所抑制；胰蛋白酶抑制剂LeupepUin和Epianstatin，及胃蛋白酶抑制剂Pepstain对BbPrl活性无影响。还研究了BbPrl的最适作用pH和pH稳定性。
【免责声明】以下全部内容由[夏玉先]上传于[2005年03月08日 00时42分05秒]，版权归原创者所有。本文仅代表作者本人观点，与本网站无关。本网站对文中陈述、观点判断保持中立，不对所包含内容的准确性、可靠性或完整性提供任何明示或暗示的保证。请读者仅作参考，并请自行承担全部责任。
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