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杨文博
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期刊论文
链霉菌S01菌株几丁质酶的纯化及性质
微生物学能报，1997，24（2）：84～88，-0001，（）：
由链霉菌（Streptomyces sp.）S01菌株产生的几丁质酶（Chitinase）经硫酸铵盐析、DEAE纤维素柱层析、Sephadex G-100柱层析分离纯化后，得到SDS-PAGE均一样品。用SDS-PAGE测得纯化后的几丁质酶分子量为41Ku，用PAGEIEF测得等电点PI为5.4。酶反应的最适pH值为6.0，最适温度为50℃，在pH5.O～9.O、温度30～50℃时酶活性比较稳定。在相当于0.1mol/L NaCl的离子强度下酶活性最高。金属离子中的Mg2+、Ca2+、Mn2+对酶有较强的激活作用，而Fe3+、Hg2+则有强烈的抑制作用。S01菌几丁质酶对胶体几丁质的Km及Vmax分别为0.91mg·ml-1和262.13μmol·min-1·mg-1。
【免责声明】以下全部内容由[杨文博]上传于[2004年12月28日 18时32分32秒]，版权归原创者所有。本文仅代表作者本人观点，与本网站无关。本网站对文中陈述、观点判断保持中立，不对所包含内容的准确性、可靠性或完整性提供任何明示或暗示的保证。请读者仅作参考，并请自行承担全部责任。
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